2nd webinaire de la SFB
La Société Française de Biophysique (SFB) a mis en place à partir de janvier 2025, une série de webinaire afin de faire connaître les divers aspects et applications de la biophysique en France. Les webinaires auront lieu à une fréquence d’une présentation par trimestre, via un lien zoom qui sera envoyé aux membres de la SFB. Les jeunes biophysicien(ne)s sont particulièrement invité(e)s à se proposer pour faire connaître leurs travaux.
Le 2ème webinaire de 2025 aura lieu le lundi 19 mai à 12h30 avec une présentation de
Gaia Scilironi
du laboratoire Biochimie des Interactions Macromoléculaires (BiophysiCyaA) de l’Institut Pasteur à Paris.
Gaia nous présentera ses travaux concernant :
« Investigating the membrane insertion and translocation properties of the P233 and P454 peptides from the CyaA toxin. »
Abstract :
The adenylate cyclase (CyaA) toxin is a major virulence factor produced by Bordetella pertussis, the causative agent of whooping cough. CyaA exhibits a unique pathway of intoxication: its catalytic domain is directly translocated across the target cell membrane in a calmodulin- dependent process, producing supraphysiological levels of cAMP, leading to host defence subversion and cell death. Uncovering the CyaA translocation mechanism is critical to understand the fundamental process of protein translocation and to improve biotechnological applications of CyaA-based antigen-delivery vehicles. Here, we investigate the translocation process of two peptides exhibiting membrane-active properties: the P233 peptide from the CyaA catalytic domain and the P454 peptide from the CyaA translocation region, which is required for the translocation of the catalytic domain into the host cytoplasm. The segments of the catalytic and translocation domains covered by P233 and P454 are both crucial for CyaA translocation and play pivotal roles in the intoxication process. Through a combination of biophysical approaches (fluorescence, NMR, circular dichroism, and droplet interface bilayer model), we characterised the membrane interaction and translocation properties of these two peptides. Our integrative analysis of P233 and P454 interactions with membranes provides new insights into the CyaA toxin translocation process.
